enzim

ENZIM 1. SEJARAH ENZIM Pada awalnya, enzim dikenal sebagai protein oleh Sumner ( 1926 ) yang telah berhasil mengisolasi urease dari tumbuhan kara pedang. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3. Beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunits dapat mengisolasi pepsin, tripsin, dan kinotripsin. Kemudian makin banyak enzim yang telah dapat diisolasi dan telah dibuktikan bahwa enzim tersebut ialah protein. Dari hasil penelitian para ahli biokim ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Gugus bukan protein ini disebut dengan kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan ada pula yang tidak terikat kuat oleh protein.. Gugus terikat kuat pada bagian protein artinya sukar terurai dalam larutan yang disebut dengan Prostetik, sedang yang tidak begitu terikat kuat ( mudah dipisahkan secara dialisis ) disebut dengan Koenzim. Keduanya ini dapat memungkinkan enzim bekerja terhadap substrat. 2. PENGERTIAN ENZIM Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Enzim merupakan substansi penting dalams setiap reaksi kimia dalam sel. Orang yang pertama menemukan enzim adalah Edward dan Hans Buchner. Oleh karena enzim dapat mempercepat reaksi kimia, berarti enzim merupakan rekasi katalis. Enzim merupakan katalisator organic dan dibuat dalam sel makhluk hidup sehingga enzim disebut juga biokatalisator Pada enzim terdapat gugus non enzim yang disebut kofaktor, yang didalamnya terdapat prostetik dan koenzim. Kedua gugus ini memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Sebstrat merupakan zat-zat yang diubah atau direksikan oleh enzim. Katalisator mempercepat reaksi kimia, mengalami perubahan selama reaksi, tetapi berubah kembali kepada keadaan semula setelah reaksi-reaksi selesai. Enzim merupakan biokatalisator yang bekerja spesifik. Aktivitas katalis yang dimiliki enzim merupakan alat ukur yang selektif dan sensitif terhadap aktivitas enzim. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat, pH, suhu, dan indikator. Aktivitas enzim dapat diamati dari sisa substrat atau produk yang terbentuk. 3. SIFAT – SIFAT ENZIM a. Biokatalisator : Enzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi. b. Termolabil : Enzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu. c. Merupakan senyawa protein : enzim merupakan bagian dari protein d. Bekerja secara spesifik : Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak. 4. STRUKTUR ENZIM Secara kimia, enzim yang lengkap ( holoenzim ) tersusun atas 2 bagian yaitu: a. Bagian protein disebut Apoenzim yang bersifat labil ( mudah berubah ) yang dipengaruhi oleh suhu dan keasaman. b. Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik (gugusan aktif) yang berasal dari kofaktor. 5. KOMPOSISI KIMIA ENZIM Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan bebrapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein lainnya seperti Sitokrom yang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji. Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah. Dalam sitisol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik yang akan mengumpul pada bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asan amino bersifat hidrofilik. 6. KOMPERTEMENTASI ENZIM Enzim – enzim yang berperan untuk fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang berperan penting dalam respirasi aerobik terdapat pada mitokondria, sedang enzim respirasi lainnya terdapat dalam sitosol. Kompertemenisasi enzim akan meningkat edisiensi banyak proses yang beralngsung di dalam sel, karena : Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia dan senyawa akan dikonversi dikirim ke arah enzim yang berperan untuk menghasilakn produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain. Akan tetapi kompartemenisasi ini tidak bersifat absolut. 7. FUNGSI SPESIFIK, NOMENKLATUR DAN PENGGOLONGAN ENZIM. a. Fungsi Enzim Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai derajat yang tinggi. b. Tata nama dan Kekhasan Enzim Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase” dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi berbagai enzim. c. Penggolongan Enzim Enzim dapat digolongkan ke dalam 6 golongan yaitu : 1. Oksidoreduktase terdapat dua enzimyaitu dehidrogenase dan oksidasi 2. Transferase yaitu enzim yang bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa lain 3. Hidrolase yaitu sebagai katalis reaksi hidrolisis 4. Liase berperan dalam proses pemisahan 5. Isomerase bekerja pada reaksi intramolekuler 6. Ligase bekerja pada penggabungan dua molekul 8. CIRI- CIRI ENZIM Ciri – ciri dari enzim ialah sebagai berikut : 1. Merupakan sebuah protein Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat menggumpal dalam suhu tinggi dan terpengaruh oleh temperatur. 2. Bekerja secara khusus Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak dapat digunakan dalam beberapa reaksi. 3. Dapat digunakan berulang kali Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. 4. Rusak oleh panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi. 5. Dapat bekerja bolak – balik Artinya satu enzim dapat menguraikan satu senyawa menjadi senyawa yang lain. 9. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim – isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faltor – faktor lingkungan. Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing – masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic. 10. CARA KERJA ENZIM Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jika suau molekul substrat menumbuk molekul enzim yangtepat maka akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif. Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu: 1. Teori kunci dan gembok Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat. 2. Teori ketepatan induksi Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat. 3. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM a. Konsentrasi Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus. Hal ini berarti semakin besar kadar enzim, semakin besar aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim. Apabila kadar substrat tetap dan kadar enzim turun, maka kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim akan menurun karena enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat. Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat, kecepatan reaksi semakin meningkat dan semakin banyak kompleks enzim-substrat yang terbentuk. Maka produk yang terbentuk pun semakin banyak. b. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Pada substrat rendah bagian aktif enzim hanya menampung substrat sedikit. Bila kosentrasi substrat diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. c. Suhu Aktivitas enzim meningkat bersamaan dengan peningkatan suhu, laju berbagai proses metabolisme akan naik sampai batasan suhu maksimal Kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan menaiknya suhu, hal ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi pada akhirnya energi kinetik enzim melampaui rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah, yang mempertahankan struktur sekunder-tersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi enzim menunjukkan suhu optimal. Sebagian besar enzim suhu optimalnya berada diatas suhu dimana enzim itu berada. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 400C. d. Pengaruh pH Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan stuktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis Enzim dapat berbentuk ion positive, ion negative atau ion bermuatan ganda. pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk komplek enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi, dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. pH optimum adalah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. Contoh: enzim amilase pada berbagai harga pH, dan amilum sebagai substratnya. e. Aktivator dan Inhibitor Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu : a. Inhibitor Reversibel Ditentukan secara kuantitatif dengan menggunakan persamaan kinetic michalles- menten. Ada dua macam inhibitor reversibel: - Inhibisi bersaing (competitive inhibition) Inhibitor kompetitif memiliki struktur kimia yang mirip dengan substrat dan mengikat enzim pada active site yang sama dengan substrat (tempat katalitik). Maka, inhibitor dan substrat akan bersaing untuk memperebutkan tempat-tempat pengikatan yang sama pada permukaan enzim. Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada konsentrasi inhibitor semata tetapi juga pada konsentrasi substrat. Inhibitor penyebab hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Contoh: rekasi inhibisi asam malonat terhadap enzim terhadap enzim suksinat dehidrogenase. Malonat sebagai inhibitor bersaing dan suksinat sebagai substrat terhadap tempat active site. - Inhibisi tidak bersaing (non-competitive inhibition) Struktur inhibitor non-kompetitif berikatan dengan enzim pada domain yang berbeda dari tempat pengikatan enzim-substrat. Inhibitor ini dapat bereaksi dengan kompleks enzim-substrat (karena tempat pengikatan enzim yang berbeda) untuk menghasilkan produk. Dalam kata lain inhibisi nonkompetitif tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitor. Pada reaksi ini, substrat dan inhibition masing-masing barikatan dengan enzim pada tempat yang berbeda. Inhibitor dapat berikatan baik dengan molekul enzim bebas maupun dengan kompleks ES. Inhibitor nonkompetitif yang reversible menurunkan percepatan reaksi maksimal yang diperoleh pada pemberian sejumlah tertentu enzim ( Vmaks yang lebih rendah ) tetapi biasanya tidak mempengaruhi Km., karena I dan S berikatan pada tempat yang berlainan. Pembentukan kompleks Enzim Inhibitor maupun Enzim Substrat dapat terjadi, karena Enzim Substrat dapat terurai dan membentuk produk dengan kecepatan yang lebih lambat daripada penguraian Enzim Substrat, reaksi dapat diperlambat tetapi tidak akan berhenti. Inhibitor non-kompetitif ireversibel yaitu inhibitor yang berikatan dengan enzim tidak pada active site-nya dan pengikatan inhibitor-enzim tidak dapat lepas lagi. Pada umumnya, terjadi pengikatan secara kovalen dengan gugus fungsional dari enzim. Ion-ion logam berat, seperti Ag+ dan Hg2+, dapat mengurangi aktivitas enzim. Jika ion logam berat ini berikatan dengan enzim, enzim akan mengalami denaturasi. b. Inhibitor Irreversibel Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Contohnya; molekul iodoase- tamida yang dapat bereaksi dengan gugus –SH suatu enzim tertentu. Hambatan Alosterik Hambatan ruang karena enzim tersebut tidak berbentuk hiperbola seperti enzim – enzim yang lain tetapi akan terjadi grafik yang berbentuk sigmoida. Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.